5.1降低化学反应活化能的酶课件(共31张PPT)-2024-2025学年高一上学期生物人教版必修1

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名称 5.1降低化学反应活化能的酶课件(共31张PPT)-2024-2025学年高一上学期生物人教版必修1
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资源类型 教案
版本资源 人教版(2019)
科目 生物学
更新时间 2024-08-01 09:48:02

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文档简介

(共31张PPT)
第5章 细胞的能量供应和利用
细胞的能量供应和利用
需要通过化学反应实现
直接能源物质:细胞的能量“货币”——ATP

化学本质
作用
特点
绝大多数是蛋白质,少数为RNA
降低化学反应活化能
专一性、高效性、作用条件温和
能量之源——光与光合作用
ATP的主要来源——细胞呼吸
ATP的结构
ATP与ADP相互转化
有氧呼吸
无氧呼吸
光反应阶段
暗反应阶段
过程、特点
过程、特点
第5章 细胞的能量供应和利用
第1节 降低化学反应活化能的酶
本节聚焦:
细胞代谢为什么离不开酶?
酶是什么物质?
通过对酶本质的探索过程的分析,你对科学是怎样发展的有哪些领悟?
酶有哪些特性?
酶的活性受哪些条件的影响?
一、细胞代谢
1.定义:
细胞中每时每刻都进行着许多化学反应,统称为细胞代谢。
2.类型:
(1)性质上分类:
(2)方向上分类:
物质代谢
能量代谢
同化作用
异化作用
细胞与环境之间物质的交换和细胞内物质的转变过程。
细胞与环境之间能量的交换和细胞内能量的转变过程。
(又叫做合成代谢)是指细胞把从环境中获取的营养物质转变成自身的组成物质,并且储存能量的变化过程。
(又叫做分解代谢)是指细胞把自身的一部分组成物质加以分解,释放出其中的能量,并且把分解的终产物排出细胞的变化过程。
分为自养型和异养型
分为需氧型、厌氧型、兼性厌氧型
二、酶在细胞代谢中的作用
1.实验:
比较过氧化氢在不同条件下的分解
(1)实验原理:
(2)实验目的:
新鲜肝脏中有较多的过氧化氢酶。
通过比较过氧化氢在不同条件下分解的快慢,了解过氧化氢酶的作用。
Fe3+能催化过氧化氢分解。
每滴FeCl3溶液中的Fe3+数,大约是每滴研磨液中过氧化氢酶分子数的25万倍。
(3)材料用具:
新鲜肝脏(如猪肝、鸡肝)研磨液
升温能加快化学反应速率。
二、酶在细胞代谢中的作用
1.实验:
比较过氧化氢在不同条件下的分解
(4)实验步骤及现象:
实验步骤 实验现象 试管编号 反应底物 反应条件 气泡多少 卫生香复燃程度 H2O2分解速率
1 2mLH2O2溶液 不作特殊处理
2 2mLH2O2溶液 热水浴加热
3 2mLH2O2溶液 滴加两滴FeCl3溶液
4 2mLH2O2溶液 滴加两滴鲜肝研磨液
二、酶在细胞代谢中的作用
1.实验:
比较过氧化氢在不同条件下的分解
(4)实验步骤及现象:
实验过程示意图
二、酶在细胞代谢中的作用
1.实验:
比较过氧化氢在不同条件下的分解
(4)实验步骤及现象:
实验步骤 实验现象 试管编号 反应底物 反应条件 气泡多少 卫生香复燃程度 H2O2分解速率
1 2mLH2O2溶液 不作特殊处理
2 2mLH2O2溶液 热水浴加热
3 2mLH2O2溶液 滴加两滴FeCl3溶液
4 2mLH2O2溶液 滴加两滴鲜肝研磨液
极少
较少
较多
极多
火星变亮
剧烈复燃
极慢
较慢
较快
很快
(5)实验结论:
酶在细胞代谢反应中起催化作用
二、酶在细胞代谢中的作用
1.实验:
比较过氧化氢在不同条件下的分解
酶在细胞代谢反应中起催化作用
2.酶在细胞代谢中的作用:
3.酶的作用原理:
酶降低化学反应活化能
活化能:分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量称为活化能。
酶能降低化学反应活化能,提高反应速率,但是不改变反应平衡点
作用前后结构和功能不变(可重复作用)
二、酶在细胞代谢中的作用
1.实验:
比较过氧化氢在不同条件下的分解
酶在细胞代谢反应中起催化作用
2.酶在细胞代谢中的作用:
3.酶的作用原理:
酶降低化学反应活化能
4.酶的作用特点:
高效性、专一性、作用条件较温和
分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量称为活化能。
5.酶的意义:
酶的催化作用使得细胞代谢能在温和条件下快速有序地进行。
三、酶的本质
1.关于酶本质的探索:
(1)发现酶是蛋白质
巴斯德之前
发酵是纯化学反应,与生命活动无关。
发酵与活细胞有关,发酵是整个细胞而不是细胞中的某些物质单独起作用。
引起发酵的是细胞中某些物质。但是这些物质只有在酵母细胞死亡并裂解后才能发挥作用。
巴斯德
李比希
酵母细胞中的某些物质能够在酵母细胞破坏后继续起催化作用,就像在活细胞中一样。
毕希纳
酶是蛋白质
萨姆纳
三、酶的本质
1.关于酶本质的探索:
(1)发现酶是蛋白质
(2)核酶的发现
结论:自身剪接内含子的RNA具有催化功能。
为了与酶区分,科学家将它命名为Ribozyme,中文译名“核酶”。
材料一:刚合成的RNA通常需要经过一定的剪切和拼接,才能形成有生理功能的成熟RNA。前体RNA的剪切和拼接过程通常都需要能量和酶。
材料二:1982年,科学家们用嗜热四膜虫(一种原生动物)作为实验对象进行实验时惊奇地发现:在不含任何蛋白质成分的四膜虫前体RNA提取物中加入ATP(能量),结果发现前体信使RNA成功地完成了剪切和拼接。
三、酶的本质
绝大多数酶是蛋白质,极少数酶是RNA(称为核酶)
1.关于酶本质的探索:
2.酶的化学本质:
酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物
3.酶的定义:
三、酶的本质
(1)酶经酸或碱水解后的最终产物是氨基酸,酶能被蛋白酶水解而失活。
4.证明酶的化学本质是蛋白质的证据:
(2)酶是具有空间结构的生物大分子,凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活。
(3)酶是两性电解质,在不同pH下呈现不同的离子状态,在电场中向某一电极泳动,各自具有特定的等电点。
(4)酶和蛋白质一样,具有不能通过半透膜等胶体的性质。
(5)酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。
(6)酶与蛋白质的相对分子质量相似,结构相似。
(7)酶在物理、化学因素作用下,也可变性沉淀。
(8)做元素分析,酶与蛋白质的元素含量相似,可以用氨基酸人工合成酶。
四、酶的特性
1.酶的高效性
大量的实验数据表明,酶的催化效率是无机催化剂的107~1013倍
高效性
催化
四、酶的特性
2.酶的专一性
无机催化剂催化的化学反应范围比较广。例如,酸能催化蛋白质、脂肪和淀粉水解。
每一种酶只能催化一种或一类化学反应。
A
B
B
A
C
D
E
F
四、酶的特性
3.酶的作用条件较温和
与无机催化剂相比,酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。
0
温度/℃
v
0
pH
v
在最适宜的温度和pH条件下,酶的活性最高。温度和pH偏高或偏低,酶活性都会明显降低。
过酸、过碱或温度过高,会使酶的空间结构遭到破坏,使酶永久失活。在0℃左右时,酶的活性很低,但空间结构稳定,适宜温度下酶活性会升高。因此,酶制剂适宜在低温下保存。
四、酶的特性
酶作为生物催化剂,与一般无机催化剂既有相同之处,也有其自身的特点。
相同点:
(1)改变化学反应速率,本身不被消耗
(2)只能催化热力学允许进行的反应
(3)加快化学反应速率,缩短达到平衡的时间,但不改变平衡点
(4)降低活化能,使化学反应速率加快
不同点(酶的特点):
(1)高效性 (5)反应条件的温和性
(2)专一性 (6)酶的催化活性受到调节、控制
(3)多样性 (7)有些酶的催化活性与辅因子有关
(4)易变形
五、酶的相关实验
实验目的 酶 自变量 对照组 实验步骤注意事项 检测方法
验证酶的催化作用
验证酶的高效性 验证酶的专一性
探究酶的最适温度
探究酶的最适pH
H2O2酶
H2O2酶
淀粉酶
淀粉酶
H2O2酶
有无催化剂
催化剂类型
底物类型
温度高低
pH高低
无催化剂组
无机催化剂组
淀粉组
(相互对照)
(相互对照)
酶与底物分别在相应温度下保温后再混合
酶与相应pH缓冲液混合处理后再加底物
气泡量,带火星卫生香复燃程度
气泡量,带火星卫生香复燃程度
斐林试剂检验是否有砖红色沉淀
碘液检验观察蓝色深浅
六、教材中出现的部分酶
酶的类型 分布、作用、应用等
溶菌酶
溶酶体酶
果胶酶
胰蛋白酶
胃蛋白酶
脂肪酶
青霉素酰化酶
脲酶
过氧化氢酶
免疫活性物质,溶解细菌细胞壁
溶酶体内酸性水解酶(一般最适pH为5)
分解植物细胞壁,可用于提高果汁产量、制备原生质体
胰腺分泌的消化酶,可用于促进伤口愈合和溶解血凝块,还可用于去除坏死组织,抑制污染微生物的繁殖,制备动物细胞悬浮培养物
胃腺分泌的消化酶,最适pH为1.5
可用于处理废油脂,制造生物柴油
能将易形成抗药性的青霉素改造成杀菌力更强的氨苄青霉素
第一种被人类分离提纯出来的酶,能使尿素分解成氨和C02,由尿素分解菌合成并释放
能将H2O2及时分解成氧气和水,解除H2O2对细胞的毒害作用
酶的类型 分布、作用、应用等
ATP水解酶
ATP合酶
淀粉分支酶
酪氨酸酶
α-淀粉酶
乳糖酶
凝乳酶
如很多参与主动运输的载体蛋白,能催化ATP水解,使其供能
催化ATP合成,通常分布在线粒体内膜和叶绿体类囊体膜上
有助于豌豆种子中淀粉含量上升,保留水分,使其表现为圆粒
能将酪氨酸转变为黑色素,缺乏该酶患白化病
可催化淀粉水解,增加能量供应,利于种子萌发;
赤霉素作用下,大麦种子可无需发芽即产生,用于啤酒生产
可催化乳糖水解;可用转基因技术将乳糖酶基因转入奶牛基因组,大大降低牛奶中乳糖含量,解决有人乳糖不耐受的问题
可在奶酪生产中用于凝聚固化奶中的蛋白质;自然界中源自幼小哺乳动物胃黏膜,基因工程中将凝乳酶基因导入大肠杆菌、黑曲霉或酵母菌基因组中,批量生产凝乳酶
六、教材中出现的部分酶
酶的类型 本质、作用等
DNA聚合酶
RNA聚合酶
逆转录酶
端粒酶
RNA复制酶
DNA连接酶
限制酶
DNA(RNA)酶
依赖DNA的DNA聚合酶,催化脱氧核苷酸聚合成链
催化DNA片段连接成完整DNA分子,作用无需模板
六、教材中出现的部分酶
依赖DNA的RNA聚合酶,催化核糖核苷酸聚合成链
依赖RNA的DNA聚合酶,催化脱氧核苷酸聚合成链
依赖RNA的DNA聚合酶,催化脱氧核苷酸聚合成链
依赖RNA的RNA聚合酶,催化核糖核苷酸聚合成链
将DNA分子切割成片段,本质上是一种水解酶
催化DNA(RNA)水解
七、影响酶活性的因素
温度
pH
抑制剂
激活剂
影响
酶活性
酶浓度
底物浓度
酶促反应速率
★特别提醒:
酶活性≠酶促反应速率
说明:底物浓度和酶浓度通过影响底物与酶的接触来影响反应速率,不会影响酶活性
酶活性也称酶活力,是酶催化特定化学反应的能力。
一般用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。
Ⅰ.正常酶的作用图
Ⅱ.竞争性抑制剂作用图
Ⅲ.非竞争性抑制剂作用图
一、控制变量(《必修1》P78)
科学方法
实验过程中的变化因素。
1.变量的定义:
自变量(实验变量)
因变量(反应变量)
无关变量:
人为控制的对实验对象进行处理的因素。
因自变量改变而变化的变量。
如何控制?
——遵循“单一变量原则”,
可采用“加法原理”和“减法原理”
如何检测?
——观测指标
在实验过程中对实验结果造成影响的,除自变量外的可变因素。
如何消除其影响?
——“相同且适宜”,遵循“等量原则”
2.变量的类型:
二、自变量控制中的“加法原理”和“减法原理” (《必修2》P46)
科学方法
与常态比较,人为增加某种影响因素的称为“加法原理”
1.加法原理:
2.减法原理:
与常态比较,人为去除某种影响因素的称为“减法原理”
如:“比较过氧化氢在不同条件下的分解”实验
如:艾弗里的“肺炎链球菌转化”实验
三、设计对照实验(《必修1》P78)
科学方法
除作为自变量的因素外,其余因素(无关变量)都保持一致,并将结果进行比较的实验。
1.对照试验:
2.实验组与对照组:
实验组
对照组
对实验对象进行相应处理的组,结果通常未知。
未对实验对象进行相应处理的常态组,结果通常已知。
3.对照的主要类型:
三、设计对照实验(《必修1》P78)
科学方法
3.对照的主要类型:
对照组不作任何实验处理。
不单独设对照组,几个实验组之间相互对照。
实验与对照在同一对象上进行,即不另设对照组。
虽给对象施以某种实验处理,但这种处理是作为对照意义的,即不是实验假设所给定的实验变量意义的。
空白对照
自身对照
相互对照
条件对照
对照类型
4.其他对照类型:
标准对照
生物生理、生化的某些项目也都有相应的标准,将观察测定的实验数值与规定的标准值相比较,以确定其正常与否的对照方法。
阳性对照
阴性对照
用来确认实验是否有效的对照组。它通常是一个包含待检测物质的样本,或者是已知含有目标物质的样本。
用来排除假阳性的对照组。它通常是一个不含待检测物质的样本,或者是已知不含目标物质的样本。
三、设计对照实验(《必修1》P78)
科学方法
5.生物学实验设计应遵循的原则:
实验设计的最基本的原则。
对照原则
单一变量原则
等量原则
平行重复原则
可操作性原则
科学性原则
随机性原则
实验组和对照组之间只能有一个自变量。
实验组和对照组之间无关变量全部相同。
实验设计时必须有充分的科学根据。
对所做的实验在同样条件下,进行足够次数的重复。
被研究的样本是从总体中任意取样的。
四、对比实验(《必修1》P92)
科学方法
设置两个或两个以上的实验组,通过对结果的比较分析,来探究某种因素对实验对象的影响,这样的实验叫作对比实验,也叫相互对照实验。
1.定义:
2.实例:
探究酵母菌在不同氧气条件下细胞呼吸的方式
艾弗里的“肺炎链球菌转化”实验
噬菌体侵染细菌实验
五、预实验(《选择性必修1》P102)
科学方法
为进一步的实验摸索条件
检验实验设计的科学性和可行性
1.意义:
2.要求:
必须像正式实验一样认真进行
3.实例:
探索生长素类调节剂促进插条生根的最适浓度时,通过预实验确定有效浓度的大致范围,可为确定最适浓度打下基础