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第1节 ATP和酶
学习目标
1.解释:ATP是细胞内的能量“货币”。
2.举例说明酶的特性和酶促反应的过程。
3.探究影响酶活性的因素。
学习提示
ATP的生理功能,酶的概念及催化特点是本节的重点,ATP和ADP之间的相互转化是本节的难点。
学习过程
一、ATP的结构简式
ATP也叫三磷酸腺苷、腺三磷。ATP的分子结构比较复杂,它的结构式是:
“~”代表水解时产生高能的键
二、ATP与ADP的相互转化
生活细胞在生命活动中无时无刻不需要能量供应,可以理解ATP的消耗是可观的,ATP形成依靠反应不断在转化中产生能量,同时也靠它不断补充自己。定量测定表明,细胞内ATP的含量是比较平稳的。这种相对稳定的浓度如何能满足某些细胞生命活动的需要呢?
例如处于强烈运动的肌肉细胞对ATP的大量需要,这就要求ATP和ADP转换速度能够随细胞活动的需要而不断变化。细胞合成ATP的速度受细胞消耗ATP速度的调控,ADP的含量对ATP的合成速度起直接的调控作用。细胞内有一系列的调节系统,一方面提供细胞所需的ATP,另一方面使ATP仍能维持相对恒定的水平,这就是动态平衡。ATP和ADP的相互转化不是可逆的,因为反应的酶和能量的形式都不同。例如ATP水解成ADP、Pi的过程中所释放的能量可以用于:①机械能;②电能;③渗透能;④化学能;⑤光能;⑥热能。
三、酶的特性
科学研究表明,所有的酶在适宜的条件下,都能使生物体内复杂的化学反应迅速地进行,而酶本身并不发生变化。我们知道生物体外有许多化学反应需要无机催化剂才能进行,那么,酶与无机催比剂相比,具有什么不同的特点呢?酶作为催化剂参加一次化学反应之后,酶分子立即恢复到原来的状态,继续参加反应,所以一定量的酶在短时间内能催化大量的底物发生反应。
1.酶具有高效性
生物体内的大多数反应,在没有酶的情况下,几乎是不能进行的,即使像CO2与水的合成作用这样简单的反应也是通过体内碳酸酐酶催化的。
2.酶具有专一性
唾液淀粉酶只能催化淀粉水解,对蔗糖则不起催化作用。应该说明的是,生物体内有些酶能够催化某些分子结构相近的物质。这就是说,酶的催化作用具有专一性的特点。
一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。这就是酶作用的专一性。通常把被酶作用的物质称为该酶的底物。所以也可以说一种酶只作用于一种或一类底物。而一般的无机催化剂没有这么严格的选择性。氢离子可以催化淀粉、脂肪和蛋白质的水解,而淀粉酶只能催化淀粉糖苷键的水解。蛋白酶只能催化蛋白质的肽键的水解,脂肪酶只能催化脂肪酯键的水解,而对其他类物质则没有催化作用。
3.酶需要适宜的条件
酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。到目前为止,被人们分离纯化研究的酶已有数千种,经过物理和化学方法的分析,证明了绝大多数酶的化学本质是蛋白质。酶是由细胞产生的生物大分子,凡能使生物大分子变性的因素,如高温、强酸、重金属盐等都能使酶失去催化活性,因此酶所催化的反应往往都是比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行。例如:生物固氮在微生物中是由固氮酶催化的,通常在27℃和中性条件下进行,每年可从空气中将亿吨左右的氮固定下来。而在工业上合成氨,需要在500℃,几百个大气压下才能完成。
(1)温度对酶活性的影响
大多数化学反应的速率都和温度有关,酶催化的反应也不例外。如果在不同温度条件下进行某种酶反应,然后将测得的反应速率相对于温度作图,即可得到如右图所示的钟罩形曲线。从图上曲线可以看出,在较低的温度范围内,酶反应速率随温度升高而增大,但超过一定温度后,反应速率反而下降,因此只有在某一温度下,反应速率达到最大值,这个通常就称为酶反应的最适温度。每种酶在一定条件下都有其最适温度。一般讲,动物细胞内酶的最适温度在35~40℃,植物细胞中酶的最适温度稍高,通常在40~50℃之间,微生物中酶的最适宜温度差别较大,如DNA聚合酶的最适温度可达到70℃。
温度对酶促反应速率的影响表现在两个方面:一方面是当温度升高时,与一般化学反应一样,反应速率加快。另一方面由于酶是蛋白质,随着温度升高,使酶蛋白逐渐变性而失活,引起酶反应速率下降。酶所表现的最适温度是这两种影响的综合结果。酶的活性虽然随温度的下降而降低,但低温一般不会使酶破坏。温度回升后,酶又可以恢复活性。临床上低温麻醉便是利用酶的这一性质以减慢组织细胞的代谢速度,提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性,低温保存菌种也是基于这一原理。
(2)pH对酶活性的影响
酶的活力受环境pH的影响,在一定pH下,酶表现最大活力,高于或低于此pH,酶活力降低,通常把表现出酶最大活力的pH称为该酶的最适pH。
各种酶在一定条件下都有其特定的最适pH,因此最适pH是酶的特性之一,但酶的最适pH不是一个常数,受许多因素影响,随底物种类和浓度,缓冲液种类和浓度的不同而改变,因此最适pH只有在一定条件下才有意义。pH影响酶活力的原因可能有以下几个方面:①过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏,引起酶构象的改变,酶活性丧失。②当pH改变范围不很大时,酶虽未变性,但活力受到影响,pH影响了底物的解离状态,或者使底物不能和酶结合,或者结合后不能生成产物,pH影响酶分子活性部位上有关基因的解离,从而影响与底物的结合或催化,使酶活性降低,也可能影响到中间络合物ES的解离状态,不利于催化生成产物。
(3)酶促反应
由酶催化的化学反应称为酶促反应。
四、边做边学
实验一:讨论 答案:新鲜酵母菌液中含有过氧化氢酶,与蒸馏水形成对照实验,结果表明过氧化氢酶能催化过氧化氢分解。
实验二:讨论 1.答案:能确定 生成麦芽糖
2.答案:专一性
知识阅读
新奇的生物催化剂
1982年美国生物化学家西卡在《细胞》杂志上发表一篇论文,他宣布自己已发现生物催化剂的新成员。这个消息像长了翅膀一样传遍了世界,被称为一项激动人心的发现。
什么是生物催化剂?
任何生物的生存,每时每刻都要进行一系列的化学变化,这些化学变化的总称叫做新陈代谢。虽然,生物体内的化学变化既多又复杂,但是它们只在常温常压下完成,例如有一种叫做根瘤菌的微生物,它在常温、常压下能把空气中的氮气固定下来,使之成为植物需要的含氮化合物,而人们要做到这一点,则需要几百大气压和几百度的高温。
那么生物体为什么有这些本领呢?
原来,生物体内广泛存在一种特殊催化剂——酶,它能有效地降低参加化学反应的各分子的活化能,使生物能够快速高效地完成各种复杂反应,例如植物的光合作用,牛吃草变成牛奶,牛奶变酸,淀粉发酵,食物消化……无一不是在酶参加下发生和完成的,因此长期以来科学家把酶称为生物催化剂,它算得上一个老牌生物催化剂了。
酶是蛋白质,广泛存在于生物体内,至今人类已发现2000多种酶,其中被提纯、结晶的有100种,作为商品生产的有120种,已在工业上应用的有60多种。所以长期以来人们总以为生物催化剂只有酶这一“家”,别无分号。
西卡的新发现
1982年的春天,西卡在研究一种名叫嗜热四膜虫的单细胞微生物中,发现这种微生物的核糖体中的前面一段核糖核酸(西卡称之为“前体核糖核酸”),能够自我拼接,也可以环化断键。开始西卡以为一定有酶在帮助核糖核酸反应,但是他经过多次分析,把一切现代化办法都用上,还是没有发现任何蛋白质存在,这使西卡想到,难道生物体内还存在一种非酶生物催化剂吗?
经过一番细致研究后,他发现这种前体核糖核酸(简称pre-RNA)有如下催化特性:它催化效率很高,能有效地降低分子活化能,从而使共价键破裂和再生;它有很大选择性,在核糖核酸130个部位中只使两个特定部位断键;它对温度和溶液的酸碱度十分敏感,在高温和强酸、强碱下往往会失去活性。西卡的这一系列发现,都说明前体核糖核酸是一种新的生物催化剂。
与酶的异同
酶和前体核糖核酸都是生物催化剂,所以在催化特点上有很多相似之处。主要相同的地方是都有严格的专一性,一般来说,它们只能促进少数同类物甚至仅一种物质、一个部位的化学变化,有时对被催化物质的空间构型也有选择性。另外相同的是高效性,它们不仅催化效率都很高,而且都不需要高温和高压等条件。最后一点相似的地方,是两者都是十分敏感的物质,例如温度和溶液酸碱度,对它们催化活性影响很大,一般超过一定温度就失去活性,而且某些金属的盐和某些负离子往往会降低以致破坏它们的催化作用。
那么,酶和前体核糖核酸有没有不同之处呢?
有的,它们的组成不一样,酶都是蛋白质,而前体核糖核酸是核酸。在催化特性上也有不同的地方,酶在催化作用后本身组成不变,而且活性往往能够恢复。而前体核糖核酸发挥催化作用后就会失去活力,而催化后本身组成往往也改变了,并且不能恢复。
前途无量
西卡发现新的生物催化剂的意义是很大的,这不仅打破了认为生物催化剂只有酶一“家”的传统观念,尤为重要的是,西卡的发现给生命的起源和演变提供了一个新的线索。可以想象在地球原始海洋里,当形成核酸后,它就可能催化自身变化,这对揭开生命的秘密,又得到一把“金钥匙”。同时它也给人们一个启示,核酸类催化剂,能否也像酶那样有几百甚至几千种呢?
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