人教版高中化学选修5 第四章 4.3蛋白质和核酸 上课课件（共52张ppt）
文档属性
| 名称 | 人教版高中化学选修5 第四章 4.3蛋白质和核酸 上课课件（共52张ppt） |  | |
| 格式 | zip | ||
| 文件大小 | 2.2MB | ||
| 资源类型 | 教案 | ||
| 版本资源 | 人教版（新课程标准） | ||
| 科目 | 化学 | ||
| 更新时间 | 2020-04-15 20:25:45 | ||
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文档简介
(共52张PPT)
蛋白质
新课导入
没有蛋白质就没有生命
1、什么是蛋白质?
蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的大分子含氮有机化合物。
举例：
2、蛋白质的生物学重要性
（1）. 蛋白质是生物体重要组成成分
蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
分布广：
含量高：
所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。
蛋白质占干重 人体中（中年人）
人体 45% 水55%
细菌 50%~80% 蛋白质19%
真菌 14%~52% 脂肪19%
酵母菌 14%~50% 糖类＜1%
白地菌50% 无机盐7%
1）作为生物催化剂
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用
4）物质的转运和存储
5）运动与支持作用
6）参与细胞间信息传递
（2）蛋白质具有重要的生物学功能
（3）氧化供能
第三节 蛋白质和核酸
1．掌握氨基酸的结构和性质，了解蛋白质的结构，了解核酸和酶的基本知识。
2． 进一步理解结构决定性质的理念。
知识与技能
教学目标
1．充分利用的图片，模型，多媒体等教学手段，增减知识的直观性。
2．通过讨论与交流，启发学生的思维，逐步养成良好的学习习惯和学习方法。
过程与方法
1．激发学生学习化学、探究化学原理的兴趣 。
2．强化理论与实际的联系，使学生能够学以致用。
3. 增强学生的民族自豪感。
情感态度与价值观
重点
难点
1．氨基酸的性质。
2．蛋白质的性质。
蛋白质的组成
教学重难点
一、氨基酸的结构和性质
（一）氨基酸的结构
1、羧酸分子中烃基上的氢原子
被氨基取代后形成氨基酸
2、官能团：
羧基（—COOH）
氨基（—NH2)
结论：
3、α—氨基酸：
举例：
α-氨基乙酸
α-氨基丙酸
4、氨基酸的分类
依据烃基不同
脂肪族：（亮、蛋等）
芳香族：（酪、苯）
杂 环：（色、脯和组）
依据含氨基和羧基数目不同
中性：一氨基一羧基(甘 丙 缬 亮 等)
酸性：一氨基二羧基(天门冬、谷氨酸 )
碱性：二氨基一羧基(精、赖、组氨酸 )
依据氨基和羧基的相对位置
α—氨基酸
β—氨基酸
γ—氨基酸
（二）氨基酸的性质
1、物理性质：
无色晶体，
熔点较高，约在230℃以上，
在水中溶解度不一，一般难溶于乙醇、乙醚，而溶于强酸或强碱溶液中。
2、化学性质：
探究：
结构决定性质，由氨基酸的结构推测氨基酸可能具有哪些化学性质？
羧基（—COOH）
氨基（—NH2)
具有羧酸的性质如：酸性
具有胺的性质如：碱性
结论：
由于这两种官能团的相互影响，又显示出一些特殊性质。如：两性。
（1）氨基酸的两性
+ HCl
+ NaOH
+ H2O
与酸反应，体现碱性
与碱反应，体现酸性
+
-HOH
甘氨酰甘氨酸
肽键
（2）成肽反应
举例：
归纳概念：
肽键：由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽：由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，
由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。
举例：
多 肽
多 肽
当多肽链具有了完整的空间结构后，就形成了蛋白质。
蛋白质——牛核糖核酸酶的结构
二、蛋白质的结构与性质
碳 50％
氢 7％
氧 23％
氮 16%
硫 0—3％
其他 微 量
（一）蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。
少量蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：
附：蛋白质元素组成的特点
（二）蛋白质的分子结构
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure)
三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
高级结构
1、蛋白质的一级结构
定义
蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
附：牛胰岛素的一级结构
蛋白质分子中各段肽链主链骨架原子的空间分布状态（主链的空间构象)，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
（1）定义：
（2）主要的化学键： 氢键
2、蛋白质的二级结构
（3）二级结构的几种类型：
?-螺旋 ( ? -helix )
?-折叠 ( ?-pleated sheet )
?-转角 ( ?-turn )
无规卷曲 ( random coil )
?-螺旋
?-折叠（ ?-片层）
?-转角
3、 三级结构
只含一个肽链的蛋白质，只具三级结构。如：肌红蛋白 (Mb)
多肽链上所有原子在三维空间的排布。
定义
4、蛋白质的四级结构
蛋白质分子中各亚基的空间排布及相互联系，称为蛋白质的四级结构。
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 。
血红蛋白的四级结构
（三）蛋白质的性质
1. 蛋白质的两性
2. 蛋白质的水解反应
蛋白质 α—氨基酸
酶
3. 蛋白质的盐析
盐析：加入大量的电解质，去掉蛋白质的电荷和水化膜，使其沉淀析出的现象称盐析。
总结：
特点：可逆过程
4、蛋白质的变性
定义：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的理化性质、生物功能部分或全部改变。
物理因素：加热、加压、剧烈搅拌、振荡、紫外线、超声波等。
化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、表面活性剂等。
变性因素：
实际应用：
杀菌消毒、临床化验、试剂存贮等。
特 点： 不可逆过程
5、蛋白质的颜色反应
蛋白质＋HNO3 黄色
有些含有苯丙氨酸、色氨酸或酪氨酸的蛋白质，遇浓硝酸会显白色，加热之后变黄色，放冷之后，加浓氨水，变橙色。称为黄蛋白反应。这是残基中的苯环被硝化的缘故。
三、酶
1、酶：
由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，使机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
2、酶与一般催化剂的共同点：
在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。
3、酶促反应的特点
酶促反应具有极高的效率
酶促反应具有高度的特异性
酶促反应的可调节性
ATTCGGTAACGATTAGAA
四、核酸
以核苷酸为基本组成单位，通过3’ 5’磷酸二酯键连接形成的一类生物大分子。
1、定义：
携带和传递遗传信息
2、生理意义：
3、分类：
(RNA)
脱氧核糖核酸
核糖核酸
mRNA
tRNA
rRNA
(DNA)
以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。
作为蛋白质合成的直接模板，指导蛋白质的生物合成。
在蛋白质的生物合成过程中负责搬运氨基酸。
与蛋白质共同构成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。
课堂小结
1、氨基酸的结构，氨基酸的两性和成肽反应
2、蛋白质的结构特点，蛋白质的两性，盐析及变性。
3、酶的概念，酶促反应的特点
4、核酸的组成，分类及功能。
1．根据氨基酸中氨基和羧基的相对数目，可将氨基酸分为______、_______和_______氨基酸。
2.核酸可分为可分为__________和____________两类。
课堂练习
中性
酸性
碱性
脱氧核糖核酸
核糖核酸
3．蛋白质分子的主要化学键是（ ）
A． 氢键 B. 二硫键
C．酯键 D． 肽键
4．重金属盐能使人畜中毒，这是由于它在
体内（ ）
A. 发生了盐析作用 B. 氧化反应
C．使蛋白质变性 D． 生成配合物
D
C
5.遗传信息的载体是（ ）
A rRNA B mRNA
C DNA D rRNA
C
6.鉴别：
葡萄糖
蛋白质
淀粉
碘
无现象
无现象
变蓝
托伦
银镜
无现象
再见
蛋白质
新课导入
没有蛋白质就没有生命
1、什么是蛋白质?
蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的大分子含氮有机化合物。
举例：
2、蛋白质的生物学重要性
（1）. 蛋白质是生物体重要组成成分
蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
分布广：
含量高：
所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。
蛋白质占干重 人体中（中年人）
人体 45% 水55%
细菌 50%~80% 蛋白质19%
真菌 14%~52% 脂肪19%
酵母菌 14%~50% 糖类＜1%
白地菌50% 无机盐7%
1）作为生物催化剂
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用
4）物质的转运和存储
5）运动与支持作用
6）参与细胞间信息传递
（2）蛋白质具有重要的生物学功能
（3）氧化供能
第三节 蛋白质和核酸
1．掌握氨基酸的结构和性质，了解蛋白质的结构，了解核酸和酶的基本知识。
2． 进一步理解结构决定性质的理念。
知识与技能
教学目标
1．充分利用的图片，模型，多媒体等教学手段，增减知识的直观性。
2．通过讨论与交流，启发学生的思维，逐步养成良好的学习习惯和学习方法。
过程与方法
1．激发学生学习化学、探究化学原理的兴趣 。
2．强化理论与实际的联系，使学生能够学以致用。
3. 增强学生的民族自豪感。
情感态度与价值观
重点
难点
1．氨基酸的性质。
2．蛋白质的性质。
蛋白质的组成
教学重难点
一、氨基酸的结构和性质
（一）氨基酸的结构
1、羧酸分子中烃基上的氢原子
被氨基取代后形成氨基酸
2、官能团：
羧基（—COOH）
氨基（—NH2)
结论：
3、α—氨基酸：
举例：
α-氨基乙酸
α-氨基丙酸
4、氨基酸的分类
依据烃基不同
脂肪族：（亮、蛋等）
芳香族：（酪、苯）
杂 环：（色、脯和组）
依据含氨基和羧基数目不同
中性：一氨基一羧基(甘 丙 缬 亮 等)
酸性：一氨基二羧基(天门冬、谷氨酸 )
碱性：二氨基一羧基(精、赖、组氨酸 )
依据氨基和羧基的相对位置
α—氨基酸
β—氨基酸
γ—氨基酸
（二）氨基酸的性质
1、物理性质：
无色晶体，
熔点较高，约在230℃以上，
在水中溶解度不一，一般难溶于乙醇、乙醚，而溶于强酸或强碱溶液中。
2、化学性质：
探究：
结构决定性质，由氨基酸的结构推测氨基酸可能具有哪些化学性质？
羧基（—COOH）
氨基（—NH2)
具有羧酸的性质如：酸性
具有胺的性质如：碱性
结论：
由于这两种官能团的相互影响，又显示出一些特殊性质。如：两性。
（1）氨基酸的两性
+ HCl
+ NaOH
+ H2O
与酸反应，体现碱性
与碱反应，体现酸性
+
-HOH
甘氨酰甘氨酸
肽键
（2）成肽反应
举例：
归纳概念：
肽键：由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽：由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，
由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。
举例：
多 肽
多 肽
当多肽链具有了完整的空间结构后，就形成了蛋白质。
蛋白质——牛核糖核酸酶的结构
二、蛋白质的结构与性质
碳 50％
氢 7％
氧 23％
氮 16%
硫 0—3％
其他 微 量
（一）蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。
少量蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：
附：蛋白质元素组成的特点
（二）蛋白质的分子结构
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure)
三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
高级结构
1、蛋白质的一级结构
定义
蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
附：牛胰岛素的一级结构
蛋白质分子中各段肽链主链骨架原子的空间分布状态（主链的空间构象)，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
（1）定义：
（2）主要的化学键： 氢键
2、蛋白质的二级结构
（3）二级结构的几种类型：
?-螺旋 ( ? -helix )
?-折叠 ( ?-pleated sheet )
?-转角 ( ?-turn )
无规卷曲 ( random coil )
?-螺旋
?-折叠（ ?-片层）
?-转角
3、 三级结构
只含一个肽链的蛋白质，只具三级结构。如：肌红蛋白 (Mb)
多肽链上所有原子在三维空间的排布。
定义
4、蛋白质的四级结构
蛋白质分子中各亚基的空间排布及相互联系，称为蛋白质的四级结构。
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 。
血红蛋白的四级结构
（三）蛋白质的性质
1. 蛋白质的两性
2. 蛋白质的水解反应
蛋白质 α—氨基酸
酶
3. 蛋白质的盐析
盐析：加入大量的电解质，去掉蛋白质的电荷和水化膜，使其沉淀析出的现象称盐析。
总结：
特点：可逆过程
4、蛋白质的变性
定义：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的理化性质、生物功能部分或全部改变。
物理因素：加热、加压、剧烈搅拌、振荡、紫外线、超声波等。
化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、表面活性剂等。
变性因素：
实际应用：
杀菌消毒、临床化验、试剂存贮等。
特 点： 不可逆过程
5、蛋白质的颜色反应
蛋白质＋HNO3 黄色
有些含有苯丙氨酸、色氨酸或酪氨酸的蛋白质，遇浓硝酸会显白色，加热之后变黄色，放冷之后，加浓氨水，变橙色。称为黄蛋白反应。这是残基中的苯环被硝化的缘故。
三、酶
1、酶：
由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，使机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
2、酶与一般催化剂的共同点：
在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。
3、酶促反应的特点
酶促反应具有极高的效率
酶促反应具有高度的特异性
酶促反应的可调节性
ATTCGGTAACGATTAGAA
四、核酸
以核苷酸为基本组成单位，通过3’ 5’磷酸二酯键连接形成的一类生物大分子。
1、定义：
携带和传递遗传信息
2、生理意义：
3、分类：
(RNA)
脱氧核糖核酸
核糖核酸
mRNA
tRNA
rRNA
(DNA)
以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。
作为蛋白质合成的直接模板，指导蛋白质的生物合成。
在蛋白质的生物合成过程中负责搬运氨基酸。
与蛋白质共同构成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。
课堂小结
1、氨基酸的结构，氨基酸的两性和成肽反应
2、蛋白质的结构特点，蛋白质的两性，盐析及变性。
3、酶的概念，酶促反应的特点
4、核酸的组成，分类及功能。
1．根据氨基酸中氨基和羧基的相对数目，可将氨基酸分为______、_______和_______氨基酸。
2.核酸可分为可分为__________和____________两类。
课堂练习
中性
酸性
碱性
脱氧核糖核酸
核糖核酸
3．蛋白质分子的主要化学键是（ ）
A． 氢键 B. 二硫键
C．酯键 D． 肽键
4．重金属盐能使人畜中毒，这是由于它在
体内（ ）
A. 发生了盐析作用 B. 氧化反应
C．使蛋白质变性 D． 生成配合物
D
C
5.遗传信息的载体是（ ）
A rRNA B mRNA
C DNA D rRNA
C
6.鉴别：
葡萄糖
蛋白质
淀粉
碘
无现象
无现象
变蓝
托伦
银镜
无现象
再见